Protein denaturation

Lichemsbou (opbou) fan 'e peptide keatling oardere en is unyk foar eltse aaiwyt. Yn bysûndere omstannichheden is der in gat grut tal obligaasjes dy't stabilisearjen de romtlike struktuer fan de gearstalde molecule. As gefolch, it gat hielendal de hiele molecule (of in substansjeel part dêrfan) nimt de foarm fan samar coil. Dat proses hjit "denaturation". Dizze feroaring kin, oansette waarmte fan sechtich oant tachtich graden. Sa, elk molekúl, de ûntstiene gat kinne ôfwike yn lichemsbou fan de oare.

Denaturation fan aaiwiten fynt plak ûnder de ynfloed fan alle aginten by steat te ferneatigjen net-covalent biningen. Dit proses kin him foardwaan ûnder alkaline of soere omstannichheden, op it oerflak fan 'e fase seksje, ûnder de aksje fan guon organyske stoffen (phenols, alcohols en oaren). protein denaturation kin plakfine ûnder de ynfloed fan guanidinium chloride of urea. Sei aginten foarmje swak biningen (hidrófobo, ioanyske, hydrogen) mei karbonylkloft of amino groepen fan it peptide rêchbonke mei in oantal groepen fan amino acid resten, substituting harren eigen beskikber protein hydrogen obligaasjes binnen de molekulen. As gefolch, in feroaring foarkomt yn it fuortset en heger struktuer.

Ferset tsjin denaturing aginten hinget benammen op de oanwêzigens yn it molekúl fan it aaiwyt ferbiningen fan disulfide obligaasjes. Trypsin inhibitor hat trije obligaasjes S - S. Under de betingst fan herstel fan protein denaturation ûntstiet sûnder oare ynfloeden. As dêrnei sette de ferbining yn omstannichheden dêr't it oksidaasje wurdt útfierd SH-groepen fan cysteine en foarming fan disulfide obligaasjes, it oarspronklike lichemsbou wurdt restaurearre. De oanwêzigens fan sels ien disulfide bond gâns fergruttet de stabiliteit fan de romtlike struktuer.

protein denaturation, typysk beselskippe troch in ferleging fan solubility. Tegearre mei dit neerslag faak formulieren. It komt foar yn 'e foarm fan' stremd proteïne. " By hege konsintraasjes fan de ferbinings yn de oplossing, "coagulation" ûndergiet de hiele oplossing, as, bygelyks, dit bart as siedende aaien. Doe't denaturation fan it aaiwyt ferliest syn biologyske aktiviteit. Dit prinsipe is basearre it brûken fan Karbolsäure; Phenol acid (phénol aqueous oplossing) as in antiseptic substânsje.

De instability fan de romtlike struktuer, de hege kâns op mislearjen ûnder de ynfloed fan ferskate aginten frijwat dreech om te isolearjen en aaiwyt ûndersyk. Ek makke guon problemen by it brûken fan de ferbiningen yn de genêskunde en yndustry.

As de aaiwyt denaturation waard útfierd troch bleatstelling oan hege temperatueren, trage koeling fynt plak yn bepaalde omstannichheden it proses renativatsii - herstel fan 'e memmetaal (oarspronklike) lichemsbou. Dat feit bewiist dat it oanlizzen fan 'e peptide skeakel is yn oerienstimming mei de primêre struktuer.

De foarming fan de ynlânske lichemsbou (boarne location) is in spontane proses. Mei oare wurden, dizze regeling oerienkomt mei it minimumbedrach fan frije enerzjy opnommen yn in molekúl. Men kin as gefolch konkludearre wurde dat de romtlike struktuer fan de ferbining is kodearre yn de amino acid folchoarder yn 'e peptide keatlings. Dat yn beurt betsjut dat alle polypeptides relatearre troch ôfwikseling fan aminosoeren (bygelyks, mioglobinovye peptide keatlingen), sil nimme in identike lichemsbou.

Aaiwiten kin wêze signifikante ferskillen yn de primêre struktuer, sels as bytsje of absolút gelyk yn lichemsbou.