Aaiwiten: Struktuer en funksje fan aaiwiten

Aaiwiten binne organyske stoffen. Dy macromolecular ferbiningen wurde karakterisearre troch in spesifyk komposysje en troch hydrolyse decompose yn aminosoeren. Protein molekulen wêze kin fan ferskate foarmen, in protte fan harren bestean út ferskate polypeptide keatlingen. Ynformaasje oer de struktuer fan it aaiwyt kodearre yn it DNA, en it aaiwyt molekulen synteze proses neamd oersetting.

De gemyske gearstalling fan aaiwiten

Gemiddelde aaiwyt befettet:

• 52% carbon;
• 7% hydrogen;
• 12% stikstof;
• 21% Oxygen;
• 3% Sulphur.

Protein molekulen - wurde polymearen. Om te begripen de struktuer, jo moatte witte wat is harren monomers - aminosoeren.

aminosoeren

Se kinne ûnderferdield wurde yn twa kategoryen: hieltyd foarkommende en soms tsjinkaam. De eardere jout 18 aaiwyt monomers amide and 2: aspartic acid en bloedtransfúzje acid. Soms binne der mar trije soeren.

Dy soeren kinne wurde yndield yn ferskate wizen: de natuer fan 'e kant keatlingen of gebea se radikalen, ek sy kinne ûnderferdield wurde troch it oantal groepen, CN en COOH.

De primêre struktuer fan it aaiwyt

De folchoarder fan aminosoeren yn it aaiwyt keatling bepaalt syn lettere nivo fan de organisaasje, funksjes en funksjes. De wichtichste foarm fan kommunikaasje tusken de monomers is in peptide. It wurdt foarme troch it fuortheljen fan in wetterstof út iene aminoksloty en OH groep fan 'e oare.

De earste nivo fan organisaasje fan it aaiwyt molecule - in searje fan aminosoeren yn, mar in keatling, dat bepaalt de struktuer fan proteïne molekulen. It bestiet út in "skelet" it hawwen fan in gewoane struktuer. Dat werhelle sequence -NH-CH-mei-. Bepaalde kant keatlings fan de aminosoeren wurde presintearre radikalen (R), harren eigenskippen bepale de gearstalling fan proteïne struktuer.

Sels as itselde molekulêre struktuer fan aaiwiten, se kinne ôfwike troch allinne eigenskippen dy't hawwe in oare opienfolging fan monomers yn 'e keten. De folchoarder fan de aminosoeren yn in aaiwyt wurdt bepaald troch de genen en aaiwyt dictates bepaalde biologyske funksjes. De searje fan monomers yn de molekulen ferantwurdlik foar de selde funksje, faak ticht yn ferskillende soarten. Sokke molekulen - itselde of ferlykber te organisearjen en útfiere yn ferskillende soarten organismen, deselde funksje - homologous aaiwiten. Struktuer, eigenskippen en funksjes fan takomstige molekulen wurde lein op it poadium fan synteze fan keatlings fan de aminosoeren.

Guon mienskiplike skaaimerken

De struktuer fan it aaiwyt is ûndersocht lang, en harren primêre struktuer analyze tastien ús te meitsjen wat generalisaasjes. Foar in grutter tal aaiwiten karakterisearre troch de oanwêzigens fan alle tweintich aminosoeren, wêrfan benammen grutte glycine, alanine, aspartic acid, glutamine en lytse Tryptophan, arginine, methionine, histidine. Útsûnderings binne mar in pear groepen fan aaiwiten, lykas histones. Se binne nedich foar DNA ferpakking en befetsje in soad histidine.

It twadde generalisearring: gjin mienskiplike patroanen yn de aminosoeren yn 'e ôfwikseling fan globular aaiwiten. Mar ek yn it fiere biologyske aktiviteit fan de polypeptides binne lytse fragminten fan deselde molekulen.

fuortset struktuer

De twadde nivo fan organisaasje fan it polypeptide ketting - is syn romtlike posysje, dat wurdt ûnderholden troch wetterstof obligaasjes. Secrete α-helix en β-fold. Circuit diel hat in oardere struktuer, sokke gebieten wurde neamd amorphous.

Alpha-helix fan natuerlike aaiwiten pravozakruchennaya. Side groepen fan aminosoeren yn helix altyd konfrontearre nei bûten en leit oan tsjinoerstelde kanten fan syn as. As se net-Polar, dêr is har groepearring oan de iene kant fan 'e helix krigen bôge, dy't kreëarje betingsten foar de konverginsje fan ferskillende Wittendorfer regio.

Beta-fold - tige langhalige helix - tend te bliuwen yn it aaiwyt molecule en wurde foarme grinzet en parallel oan net-parallel β-pleated lagen.

De tsjinstesektor struktuer fan it aaiwyt

De tredde nivo fan de organisaasje fan it aaiwyt molecule - optearen spiralen, flaters en amorphous regio yn in kompakte struktuer. Dat bart fanwege de ynteraksje tusken de kant keatlings fan de monomers sels. Sokke keppelings wurde ferdield yn ferskate soarten:

• wetterstof obligaasjes wurde foarme tusken polar Radicals;
• Hidrófobo - tusken net-Polar R-groepen;
• Electrostatic oantreklike krêften (ioanyske obligaasjes) - tusken groepen, de lêsten dy't tsjinoerstelde;
• disulfide brêgen - tusken cysteine Radicals.

Dat lêste type fan ferbining (-S = S-) fertsjintwurdiget covalent ynteraksje. Disulfide brêgen fersterkjen fan de aaiwiten, harren struktuer wurdt stabiler. Mar de oanwêzigens fan sokke ferwizings docht net needsaaklik. Bygelyks, cysteine kin hiel bytsje yn 'e polypeptide keatling, of it radikalen binne tichteby lizzende en kinne net oanmakke in "brêge".

De fjirde nivo fan de organisaasje

Quaternary struktuer wurdt foarme, net alle aaiwiten. De opbou fan de aaiwiten op it fjirde nivo bepaald troch it oantal polypeptide keatlings (protomers). Se binne oan elkoar keppele troch deselde ferbinings as de foarige nivo fan de organisaasje, neist disulfide brêgen. It molekúl bestiet út in oantal protomers, elk fan harren hat syn eigen bysûndere (of identike) tertiary struktuer.

Alle lagen fan de organisaasje bepale de funksjes dy't sil tsjinje te krijen aaiwyt. De struktuer fan it aaiwyt op 'e earste nivo fan de organisaasje is hiel sekuer bepaalt harren lettere rol yn de sel en it organisme as gehiel.

De funksjes fan aaiwiten

It is net maklik om sels foarstelle hoe wichtich is de rol fan de aaiwiten yn de sel aktiviteit. Hjirboppe hawwe wy sjoen by harren struktuer. De funksjes fan aaiwiten binne direkt ôfhinklik derop.

Performing gebou (struktureel) funksje, se foarmje de basis fan in libbene sel cytoplasm. Dy polymearen binne de wichtichste materiaal fan alle sel membranen, doe't omfette yn in kompleks mei lipids. Dit is ynklusyf seldieling yn compartments, elk dy't foarkomme harren reaksjes. It feit dat it nedich syn eigen termen, in tige wichtige rol spile troch medium pH foar elk fan it kompleks Ytong prosessen. Aaiwiten bouwe tinne muorren, dy't ferdiele de sel yn de saneamde compartments. Mar it ferskynsel is neamd compartmentalization.

De catalytic funksje is om te regeljen alle Ytong reaksjes. Alle enzymen oarsprong binne ienfâldige of komplekse aaiwiten.

Eltse soarten fan organismen beweging (spierspanning wurk, de beweging yn 'e sel protoplasm, ciliary flicker yn Protozoa en t. D.) wurdt útfierd aaiwiten. De struktuer fan de aaiwiten kinne se te ferhúzjen nei foarm fezels en ringen. It ferfier funksje is dat in soad stoffen wurde ferfierd oer de sel membraan spesifike ferfierder aaiwiten.

Hormonale rol fan dizze polymearen is begryplik op ien kear: op 'e struktuer fan in oantal hormonen binne aaiwiten, lykas insulin, oxytocin.

Replacement funksje wurdt bepaald sadat de aaiwiten by steat binne om te foarmjen ôfsettings. Bygelyks, valgumin aaien, molke casein, plant sied opslach aaiwiten - in grut oantal nutriïnten opslein dêryn.

Alle tendons, mienskiplike segmint, bonkerak bonken, hoeven foarme aaiwiten, dat bringt ús nei in oare fan harren funksjes - it stypjen.

Protein molekulen binne de receptors carrying de selektyf erkenning fan bepaalde stoffen. Yn dizze rol, benammen bekend glycoproteins en lectins.

De meast wichtige faktoaren fan immuniteit - antistoffen en komplemint systeem oarsprong binne aaiwiten. Bygelyks, it proses fan bloed coagulation is basearre op feroarings yn fibrinogen protein. De binnenste muorren fan de slokterm en de mage binne beklaaid mei in beskermjende laach fan slijmvliezen aaiwiten - Litsinija. Gifstoffen binne ek aaiwiten fan it ûntstean. skin stichting, beskerme bist liif is collagen. Al dizze funksjes binne beskermjende aaiwiten.

No, de lêste yn in rige funksje - regeljouwing. Der binne aaiwiten dy't behearskje genome wurk. Dat is, se regelje de transkripsje en oersetting.

Whatever de wichtige rol spile alle aaiwiten, protein struktuer wie unriddled wittenskippers foar in lange tiid. En no se opening nije manieren te brûken dizze kennis.