De strukturele organisaasje fan it aaiwyt molecule nivo: fuortset struktuer fan in aaiwyt

De basis fan 'e struktuer fan' e aaiwiten en proteids fan 'e polypeptide keatling, en it aaiwyt molecule kin bestean út ien, twa of mear circuits. Dochs, lichaamlike, biologysk en gemyske eigenskippen fan biopolymers wurde feroarsake net allinnich in algemien gemyske bouwurk dat kin in "sinleas", mar ek troch oare nivo fan de organisaasje fan de proteïne molekulen.

De primêre struktuer fan in aaiwyt wurdt bepaald troch kwalitative en kwantitative amino acid gearstalling. Peptide biningen binne de basis fan de primêre struktuer. Foar de earste kear dizze hypoteze oppere yn 1888 A. Ya. Danilevsky, en letter syn fermoedens waarden befêstige troch de synteze fan peptiden dy't wurdt útfierd troch E. Fischer. De struktuer fan proteïne molekulen yn detail ûndersocht A. Ya. Danilevskim en E. Fischer. Neffens dizze teory, it aaiwyt molekulen besteane út in grut tal amino acid resten dy't ferbûn binne troch peptide obligaasjes. protein molecule miskien hawwe ien of mear polypeptide keatlingen.

Doe't de primêre struktueren fan aaiwiten brûkt foar de test gemyske aginten en proteolytic enzymen. Sa, mei help fan de metoade fan Edman is tige handich te identifisearjen de terminal aminosoeren.

It fuortset struktuer fan it aaiwyt lit in romtlike konfiguraasje fan de proteïne molecule. Der binne de folgjende fuortset struktuer types: alfa-helix, beta-spiraal, collagen helix. Wittenskippers hawwe fûn, dat it meast karakteristike fan it alpha-helix struktuer fan 'e peptiden.

It fuortset struktuer fan it aaiwyt is stabilisearre troch middel fan wetterstof obligaasjes. De lêste ûntsteane tusken de hydrogen atomen bonded oan in electronegative stikstof atoom fan ien peptide bining, en in karbonylkloft soerstofatoom fan it fjirde ien fan syn aminosoeren, en se binne rjochte oan de spiraal. Enerzjy berekkeningen litte sjen dat de polymerization fan dy aminosoeren is effisjinter rjochter alfa-helix, dat is oanwêzich yn it lânseigen aaiwiten.

It fuortset struktuer fan in aaiwyt: Beta-sheet struktuer

Polypeptide keatlingen yn beta-plooien wurde folslein ferlingd. Beta-plooien wurde foarme troch de ynteraksje fan twa peptide obligaasjes. Dizze struktuer is karakteristyk fibrous aaiwiten (keratin, fibroin, ensfh). Yn it bysûnder, beta-keratin karakterisearre troch in parallelle regeling fan polypeptide keatlingen dy't fierder stabilisearre troch interchain disulfide obligaasjes. De Silk fibroin neighbouring polypeptide keatlings binne antiparallel.

It fuortset struktuer fan it aaiwyt: collagen helix

De formaasje bestiet út trije spiralized tropocollagen keatlingen, dat hat in roede foarm. Spiralized chain curl en foarmje in superhelix. Helix stabilisearre troch wetterstof obligaasjes tusken de hydrogen fan it peptide foarkommende amino amino acid residu yn ien keatling en de soerstof fan de karbonylkloft groep fan de amino acid oerbliuwsel fan in oare keten. Presintearre collagen struktuer jout hege krêft en elasticiteit.

De tsjinstesektor struktuer fan it aaiwyt

De measte aaiwiten yn de memmetaal steat binne tige kompakte struktuer, dat wurdt bepaald troch de foarm, maat, en polêr item fan de amino acid radikalen, en amino acid sequence.

In wichtige ynfloed op de foarming fan ynlânske proteïne lichemsbou, of in tertiary struktueren hawwe hidrófobo en ioanyske ynteraksjes, wetterstof obligaasjes, ensfh .. Under de aksje fan dy krêften wurdt berikt thermodynamically middel lichemsbou fan it aaiwyt molecule en syn stabilisaasje.

De quaternary struktuer

Dit soarte fan struktuer fan it molekule is it resultaat fan de feriening fan ferskate subunits ta ien molecule kompleks. De gearstalling fan elk make it freeze omfiemet basis-, fuortset en tertiary struktueren.