Wat is de funksje fan de enzyme aaiwyt? It enzymatic funksje fan aaiwiten: foarbylden

It wurk fan ús lea - in yngewikkeld proses, wêrby't miljoenen sellen belutsen, tûzenen ferskillende stoffen. Mar der is ien gebiet dat alhiel ôfhinklik fan de spesifike aaiwiten, sûnder dat de minske of bist it libben soe wêze hielendal ûnmooglik. As jo wierskynlik ret, wy prate no oer de enzymen.

Hjoed sille wy beskôgje it enzymatic funksje fan aaiwiten. Dit is in grutte gebiet fan biogemy.

Sûnt de basis fan dizze stoffen binne benammen aaiwiten, dan kinne se beskôge wurde troch harren. Jo moatte witte, dat foar de earste kear enzymen waarden ûntdekt yn de jierren 30 fan de 19e ieu, mar de wittenskippers naam mear as in ieu, om te kommen ta in mear of minder unifoarme definysje foar harren. Sa wat funksje wurdt útfierd troch protein enzymen? Op dizze, en ek harren struktuer en reaksjes fan 'e foarbylden dy't jo sille leare út dit artikel.

Jo moatte begripe dat net elke aaiwyt kin wêze in enzyme, sels yn teory. Globular aaiwiten allinnich foarmje steat fan útstalling catalytic aktiviteit mei respekt foar oare organyske stoffen. Lykas by alle natuerlike ferbinings yn dizze klasse, enzymen binne gearstald út amino acid resten. Tink derom dat de enzymatic funksje fan aaiwiten (foarbylden dêrfan sil wêze yn it artikel) kinne útfierd wurde allinne troch ien waans molar massa is lytser as 5000.

Wat is in enzyme, de moderne definysje

Enzymen - in katalysator fan biologyske komôf. Se hawwe de mooglikheid om versnellen de reaksje, fanwegen it nau kontakt tusken de reactants (substrates). Wy kinne sizze dat de enzymatic funksje fan aaiwiten - in proses wat catalysis fan biochemical reaksjes dy't unyk ta in libbene organisme. Allinne in lyts part fan harren kin wurde opnommen yn it laboratoarium.

Dêrby moat opmurken wurde dat yn dit gebiet is der sprake fan wat trochbraak yn de ôfrûne jierren. Wittenskippers hawwe stadichoan komme ticht by it meitsjen fan keunstmjittige enzymen dy't kin brûkt wurde net allinnich foar ekonomyske doelen, mar ek medisinen. It is ûntwikkele enzymen dy't kin effektyf ferneatigje sels lytse gebieten fan útbrekkende kanker.

Hokker dielen fan de enzyme direkt belutsen by de reaksje?

Tink derom dat, yn kontakt mei de ûndergrûn eksklusyf it hiele lichem fan 'e enzyme, mar mar in lyts part fan dat hjit de aktive side. Dat is harren wichtichste eigendom fan komplemintariteit. Dat begryp hâldt yn dat it enzyme is by útstek geskikt om it substraat yn 'e foarm en harren fysike en gemyske eigenskippen. Wy kinne sizze dat de funksje fan de enzymen yn dit gefal is as folget:

• Harren wetter komt del út 'e skulp oerflak.
• Der is in bepaalde deformation (polarisaasje, bygelyks).
• Dêrnei se oardere binne op in bysûndere wize yn 'e romte, wylst it ferpleatsen tichter by elkoar.

Dy faktoaren liede ta de fersnelling fan 'e reaksje. No, lit ús meitsje in ferliking tusken de enzymen en anorganyske katalysator fungearje.

Sa't jo sjen kinne, de enzymatic funksje fan aaiwiten fereasket spesifisiteit. Troch sels sil ek dat in protte fan dizze aaiwiten hawwe ek soarten spesifike. Simply set, minsklike enzymen amper geskikt foar in guinea baarch.

Wichtige ynformaasje oer de struktuer fan de enzymen

De struktuer fan dy ferbinings wurdt isolearre fuortendaliks trije nivo. De primêre struktuer kin wurde identifisearre troch de amino acid resten dy't ûnderdiel binne fan de enzymen. Sûnt de enzymatic funksje fan aaiwiten, foarbylden dêr't wy hawwe geregeldwei oanhelle yn dit artikel, kin útfierd wurde allinne troch beskate kategoryen fan ferbiningen, te identifisearjen se krekt op dizze basis is hiel echt.

As nei it fuortset nivo, de accessoire dêrby wurdt bepaald troch de wei fan oanfoljende soarten fan obligaasjes dy't foarkomme kinne tusken dizze amino acid resten. Dit kommunikaasje wetterstof, Electrostatic, hidrófobo, en Van der Waals ynteraksjes. As gefolch fan de spanning dy't feroarsaakje dizze ferbiningen yn ferskillende dielen fan de enzyme produsearre α-helix, de loop en β-bondels.

De tsjinstesektor struktuer is in gefolch fan it feit dat relatyf grutte parten fan 'e polypeptide keten gewoan fold. De dêrút bondels wurde neamd domeinen. Ta beslút, it definitive foarming fan dit bouwurk fynt plak pas nei in stabile ynteraksje fêstige tusken ferskillende domeinen. Dêrby moat betocht wurde dat de foarming fan 'e domeinen sels hinne op in folslein ûnôfhinklike wize fan inoar.

Guon domein skaaimerken

Typysk, de polypeptide keatling út dêr't se wurde foarme, bestiet út likernôch 150 amino acid resten. Wannear't domeinen omgean mei elkoar, foarme globule. Sûnt de funksje wurdt útfierd troch de enzymatic aktive sites basearre op harren, moatte begripe it belang fan dit proses.

It domein sels wurdt karakterisearre troch it feit dat tusken amino acid resten yn syn struktuer binne der tal fan ynteraksjes. Harren oantal is folle heger foar dy reaksjes tusken harsels domeinen. Sa, de holte tusken har relatyf "kwetsber" om aksjes fan ferskate organyske solvents. It folume fan de oarder fan 20-30 kubike ångström dat past ferskate wetter molekulen. Ferskillende domeinen faak hawwe in folslein unyk trijediminsjonale struktuer, dy't ferbûn is mei de prestaasjes fan hiel oare funksjes.

aktive sites

As regel, it aktive plakken lizze strikt tusken domeinen. Accordingly, elk dêrfan spilet in tige wichtige rol yn 'e rin fan' e reaksje. Troch dizze regeling fan 'e domeinen fûn oansjenlike fleksibiliteit, mobiliteit yn it gebiet fan' e enzyme. Dit is tige wichtich, omdat de enzymatic funksje wurdt útfierd allinne dy ferbinings dy't kin foldwaande feroarje har romtlike posysje.

Tusken polypeptide bining lingte yn it lichem fan 'e enzyme, en troch hoe't komplekse funksjes sy trede, is der in direkte link. Complication rol beide berikt troch te foarmjen fan de aktive side fan de reaksje tusken de catalytic domein en troch oan 'e foarming fan folslein nije domeinen.

Guon aaiwiten, enzymen (foarbylden - lysozyme en glycogen) kin ferskille fierders sterk yn omfang (129 en 842 amino acid resten, respektivelik), alhoewol't de reaksje wurdt catalyzed Cleavage fan gemyske biningen fan itselde type. It ferskil is dat de mear massive en grutte enzymen by steat binne om better bestjoere syn posysje yn de romte, dat soarget foar gruttere stabiliteit en snelheid fan reaksje.

De wichtichste klassifikaasje fan enzymen

Stuit akseptearre en wiidferspraat yn 'e wrâld is de standert klassifikaasje. Neffens har, dat stiet seis kearn klassen, mei de oanbelangjende subclasses. Wy beskôgje allinne de basis. Hjir binne se:

1. Oxidoreductases. De funksje fan enzymen yn dit gefal - stimulearring GarCapello reaksjes.

2. Transferases. Kinne útfiere de oerdracht substrates tusken de folgjende groepen:

• Ien-koalstof ienheden.
• Resten fan aldehydes en ketones.
• Acyl en glycosyl komponinten.
• Alkyl (as útsûndering kin net drage CH3) resten.
• Nitrogenous bases.
• Groepen containing fosfor.

3. Hydrolases. Yn dit gefal, it enzymatic funksje is te hingjen de aaiwiten fan de neikommende soarten fan ferbinings:

• Esters.
• Glycosides.
• Esters, en thioesters.
• Peptide type biningen.
• Relaasje type CN (útsein fan itselde peptide).

4. Lyases. Binne steat fan disengaging groepen mei dêropfolgjende foarming fan in dûbele obligaasje. Fierder, dêr kinne útfiere de ynverze proses: joining selektearre groepen te ferdûbeljen obligaasjes.

5. Isomerases. Yn dit gefal, it enzymatic funksje fan aaiwiten wurdt yngewikkeld isomeric catalysis reaksjes. Dizze groep befettet allinne de folgjende enzymen:

• Racemase, epimerase.
• Tsistransizomerazy.
• Intramolecular oxidoreductases.
• Intramolecular transferases.
• Intramolecular lyase.

6. Ligases (oars bekend as synthetase). Se wurde brûkt foar de Splitting fan ATP wylst foarmjen inkele ferbinings.

It is maklik om te merken dat it enzymatic funksje fan aaiwiten is ongelooflijk wichtich, omdat se foar in part kontrôle hast allegear fan 'e reaksjes nimme plak elke sekonde yn dyn lichem.

Wat bliuwt fan 'e enzyme nei de ynteraksje mei de ûndergrûn?

Faak hat de enzyme is in aaiwyt globular oarsprong, it aktive sintrum dêrfan wurdt fertsjintwurdige troch syn deselde amino acid resten. Yn alle oare gefallen, yn it sintrum part fêst ferbûn mei it prosthetic groep of co-enzym (ATP, bygelyks), de relaasje is folle swakker. In katalysator neamd in holoenzyme, en syn oerskot, Nei opheffing fan de foarme ATP apoenzyme.

Sa, neffens dizze funksje enzymen yndield yn de folgjende groepen:

• Ienfâldige hydrolase, lyase, en isomerase, dy't algemien net befetsje co-enzym basis.
• Enzyme aaiwiten (examples - guon transaminase) besteande út in prosthetic groep (lipoic acid, bygelyks). Dizze groep befettet in protte fan peroxidase.
• Enizmy foar dêr't it nedich co-enzym regeneratie. Te tinken falt kinases, krekt as it grutste part fan 'e oxidoreductases.
• Oare katalysator fungearje, de gearstalling fan dy't noch net folslein begrepen.

Alle stoffen dy't ûnderdiel binne fan de earste groep, wurde soad brûkt yn de fiedingssektor. Alle oare katalysator fungearje fereaskje hiel spesifike betingsten foar syn aktivearring, en dêrom allinne wurkje yn it lichem, of yn guon laboratoarium eksperiminten. Sa, it enzymatic funksje - dit is in hiel spesifike reaksje, dy't bestiet yn it stimulearjen (catalysis) reaksjes yn bepaalde typen fan goed-definearre betingsten fan minsklik of bist lichem.

Wat bart der yn de aktive side, of wêrom enzymen wurkje sa effektyf?

Wy hawwe in pear kear sein dat de kaai ta begryp fan enzymatic catalysis is de skepping fan it aktive sintrum. It is dêr dat de spesifike binende fan it substraat, dy't yn sokke omstannichheden binne folle mear aktyf reagearje. Om foar jo te begripen 'e kompleksiteit fan' e reaksjes dy't dêr rinne, jouwe in ienfâldich foarbyld te happen glukoaze gisting, is it nedich ien kear 12 enzymen! Like dreech ynteraksje wurdt mooglik allinne fanwege it feit dat in aaiwyt dat fiert de enzymatic funksje hat de heechste graad fan spesifisiteit.

Soarten enzymen spesifisiteit

It is absolute. Yn dit gefal, de spesifisiteit wurdt werjûn mar ien, strikt definiearre type enzyme. Sa, urease interacts pas mei urea. Mei lactose molke as it komt de reaksje ûnder hokker betingsten. Dat is wat funksje wurdt útfierd troch aaiwiten, enzymen yn 'e lea.

Dêrneist is de groep is net ûngewoan absolute spesifisiteit. As kin opfette wurde út de namme, yn dit gefal is der "receptivity" strikt oan in klasse fan organyske stoffen (esters, ynklusyf komplekse alcohols of aldehydes). Bygelyks, pepsin, dat is ien fan de wichtichste enzymen fan 'e mage, mar toant spesifisiteit foar hydrolyse fan peptide obligaasjes. Alcohol dehydrogenase interacts allinnich mei alcohols en laktikodegidraza net split neat oars as alfa-hydroxy soeren.

It bart ek dat de enzymatic funksje kenmerk fan in bepaalde groep fan ferbiningen, mar ûnder bepaalde betingsten, de enzymen kinne hannelje op hiel oars út harren wichtichste "doel" fan in stof. Yn dit gefal, de katalysator "benaderjen liedt" om in bepaald klasse fan stoffen, mar ûnder beskate betingsten kin oanhingje en oare ferbiningen (net perfoarst lykweardich). Lykwols, yn dit gefal, it reaksje sil gean folle stadiger.

Rûnom bekend foar it fermogen fan trypsin te hanneljen op peptide obligaasjes, mar folle minsken witte dat dit aaiwyt dat de funksje fan de enzyme yn 'e maag-darmkanaal, kin goed reageare mei ferskillende ester ferbiningen.

Ta beslút is der de spesifisiteit fan de optischen. Dizze enzymen kinne ynteraksje mei in grut ferskaat oan stoffen list hielendal, mar allinne ûnder de betingst dat se hawwe in goed-definiearre optyske eigenskippen. Sa, de enzymatic funksje fan aaiwiten yn dit gefal is tige te ferlykjen mei it prinsipe fan aksje is net enzymen, katalysator fungearje en anorganyske oarsprong.

Hokker faktoaren bepale de effisjinsje fan catalysis?

Tsjintwurdich, dan wurdt dat faktoaren dy't bepale in ekstreem hege mjitte fan effisjinsje fan de enzymen binne:

• concentrated effekt.
• romtlike oriïntaasje effekt.
• De mearsidichheid fan de aktive reaksje sintrum.

Yn it algemien, it effekt fan stof konsintraasje net ferskille fan dat yn 'e anorganyske catalysis reaksjes. Yn dit gefal, in konsintraasje fan sokke substraat, dat ferskate kearen grutter is as in fergelykbere wearde foar alle oare dingen it folume fan de oplossing yn it aktive sintrum. Yn de reaksje sintrum selektyf Sortearret molecule stoffen dy't moatte reagearje mei elkoar. It is net dreech om te rieden dat dizze effekt liedt ta in tanimming fan de gemyske reaksje rate ferskate oarders fan grutte.

Wannear't in standert gemyske proses plakfynt, is it tige wichtich, dy't ûnderdiel is fan de interacting molekulen sille gearfoegje mei elkoar. Simply set, it stof fan de molekule oan 'e tiid fan' e botsing moat strikt oriïntearre ten opsichte fan elkoar. Fanwege it feit dat wurdt útfierd ûnder twang, dan alle belutsenen ûnderdielen binne oardere yn in bepaalde line, de catalysis reaksje wurdt fersneld troch likernôch trije oarders fan sa'n bocht yn de aktive side fan de enzyme.

Under multifunctionaliteit yn dit gefal dat ferwiist nei in eigenskip fan alle ûnderdielen fan it aktive side tagelyk (of strikt koördinearre) Wet op it molekúl "behannele" substânsje. Wêrby't ien (molecule) wurdt net allinnich foldwaande fêste yn romte (sjoch. Boppe), mar ek sterk feroaret syn skaaimerken. Dit alles byinoar liedt ta it feit dat de enzyme wurdt folle makliker te hanneljen op de ûndergrûn as nedich is.